Поиск по сайту:


Приспособительные изменения клеточных белков

Для того чтобы организм получил новые возможности использовать свою среду обитания пли проникнуть в новую среду, чтобы расширились его функциональные возможности, позволяющие ему лучше противостоять отрицатель-ным факторам внешней среды, чтобы организм мог успешно выправлять тот вред, который наносят ему, эти факторы, восстанавливая свои функции до нормального уровня, необходимы приспособительные изменения его белков. А чтобы все это передавалось и потомству, — изменения и в генном аппарате его клеток, в структуре генов, т. е. в ДНК, содержащихся в их ядрах.[ ...]

Приспособительные изменения белков могут быть как количественными, так и качественными, и касаются они прежде всего ферментных белков — двигателей жизни. Известны четыре типа таких изменений: увеличение или уменьшение количества и концентрации белковых макромолекул в результате усиления или угнетения их синтеза; присоединение к существующим макромолекулам различных веществ, модифицирующих высшие белковые структуры, а значит, и функциональные свойства белков (в случае белков-ферментов это всякие активаторы и ингибиторы); изменения регуляции функций того или иного белка; построение нового типа макромолекул. Обратимся к конкретным примерам.[ ...]

Всем хорошо известно, что необходимый клеткам кислород переносится к ним от легких (а у рыб — от жабр) содержащимся в эритроцитах гемоглобином. В капиллярах легких кислород присоединяется к гемоглобину, а в капиллярах других органов и тканей происходит диссоциация оксигемоглобина — отщепление от него кислорода. Кислород используется тканями для обеспечения окислительных процессов, а обедненная им венозная кровь направляется к легким за новыми порциями кислорода.[ ...]

Пребывание в гипоксических условиях гор вызывает усиление синтеза гемоглобина и повышение содержания его в крови. Возрастает и синтез миоглобина в скелетных мышцах и миокарде, что увеличивает кислородный резерв организма, возможность при необходимости использовать кислород, связанный с миоглобином.[ ...]

Интенсивная мышечная деятельность приводит к резкому увеличению потребности организма в кислороде, так как расход энергии в единицу времени при этом весьма существенно возрастает; например, при спортивном беге на длинные дистанции — в 15 раз, а на короткие (100 м) — в 150 раз. Потребление же кислорода у лиц, не занимающихся спортом, может повышаться максимально в 12,5 раза, а у высокотренированных спортсменов — в 21 раз. Следовательно, потребность организма в кислороде в ряде случаев не удовлетворяется. В результате при интенсивной мышечной деятельности возникает рабочая гипоксия, я крови снижается содержание кислорода. Одно из приспособлений к этим условиям — усиление синтеза миоглобина и возрастание концентрации его в мышцах. Систематическая тренировка в скоростных упражнениях приводит к увеличению содержания миоглобина на 58 %, тренировка в силовых нагрузках — на 53, а в длительных нагрузках на выносливость — на 40 %.[ ...]

В животном мире происходит то же самое: в мышцах у более подвижных животных больше миоглобина, чем у менее подвижных. Это касается не только высших животных, но и беспозвоночных. Да и у одного и того же животного содержание миоглобина в разных мышцах неодинаково: оно тем выше, чем большую нагрузку несут мышцы при движении.[ ...]

Как видим, наибольшим сродством к кислороду обладает гемоглобин животных, всегда или периодически обитающих в воде, особенно у ведущих придонный образ жизни (миксина, карп), а среди наземных оно выше у живущей в горах ламы, чем у равнинных птиц и человека. То же можно сказать и о диссоциации оксигемоглобина в капиллярах тканей и органов. У животных, приспособленных к гипоксическим условиям, она происходит быстрее и полнее.[ ...]

Способность гемоглобина связывать в легких кислород и отдавать его в тканях зависит от температуры. Отклонения ее от нормы ухудшают оба процесса. Оказывается, что при приспособлении организма к измененным температурным условиям происходит присоединение к гемоглобину одного из метаболитов углеводного обмена — дифос-фоглицериной кислоты (у высших животных) или АТФ (у рыб) и это изменяет свойства гемоглобина: снижает температурную зависимость связывания и отдачи кислорода.[ ...]

То же можно продемонстрировать и на примере различных ферментов. Мы уже знаем, что при интенсивной мышечной деятельности и в условиях снижения парциального давления кислорода в воздухе потребность организма в кислороде нередко не может быть полностью удовлетворена. Например, при спортивном беге на длинные дистанции она обеспечивается на 70—90 %, при беге на средние дистанции — на 40, а при беге на 100 м — всего на 5 — 7 %. Естественно, что в этих условиях аэробные окислительные процессы не могут в достаточной мере обеспечить регенерирование АТФ, расходуемой на мышечные сокращения. Но тут приходит на помощь стимулируемый рабочей гипоксией анаэробный путь окисления глюкозы — гликолиз, когда она без участия кислорода окисляется не до конца ( С02 и Н20), а до молочной кислоты. Правда, гликолиз энергетически менее эффективен, чем аэробное окисление, по это путь, так сказать, спасительный, позволяющий организму продолжать мышечную деятельность при неполном удовлетворении его кислородного запроса, Конечно, когда речь идет о спортсмене, то недостаточное генерирование АТФ скажется только на его спортивном результате (обидно, но что поделаешь?), а вот когда животное спасается от преследователя — это уже вопрос жизни и смерти.[ ...]

Установлено также, что адаптация животных к термическим изменениям среды влияет на зависимость активности ряда ферментов от температуры. Так, у животных, приспособленных к холоду, температурная зависимость активности ферментов гликолиза, аэробного окисления и синтеза белков изменена так, что они сохраняют достаточную активность и при низких температурах, а у обитающих в условиях высоких температур — в противоположном направлении. Все эти ферменты жизненно важны, так как при недостаточном синтезе белков и слабом энергообеспечении организм нормально существовать не может. А вот температурная зависимость ферментов лизосом, осуществляющих как гидролиз поврежденных макромолекул, так и переваривание погибших клеток, при приспособлении к сдвигам температурного режима не изменяется. Для благополучия организма не столь опасно, быстрее или медленнее будут осуществлены функции этих ферментов.[ ...]

Вернуться к оглавлению