Специфичность — чрезвычайно многозначный и зачастую неверно интерпретируемый термин. В энзимологии под ним обычно понимают способность фермента узнавать определенный субстрат из нескольких конкурирующих за активный центр этого фермента субстратов. Именно в этом смысле, например, говорят о специфичности конкретной аминоацил-тРНК—синтетазы по отношению к конкретной аминокислоте и конкретной тРНК. Таков смысл понятия «специфичность» в применении к биологическим системам. При этом рассматривается ситуация, в которой за фермент конкурируют два субстрата, и ставится задача определения относительной прочности связывания субстратов с данным ферментом. В этом смысле специфичность является функцией прочности связывания обоих субстратов и скорости катализа: если какой-либо субстрат, реагируя с ферментом, имеет константу kcat в 1000 раз меньше, чем kcat для интересующего нас субстрата, но связывается в тысячу раз прочнее, эти два фактора будут компенсировать друг друга. Вот почему важным кинетическим параметром при определении специфичности является отношение kcat/Км . оно отражает оба фактора — скорость реакции и прочность связывания.[ ...]
Термин «специфичность» используется также (по существу неверно) при описании активности фермента по отношению к другому субстрату в отсутствие специфического субстрата. Такая ситуация часто имеет место в опытах in vitro. При этом субстрат называют «плохим», если для него характерно либо высокое значение Км, либо низкое kcat. В биологических же системах важны оба этих параметра.[ ...]
Различие между двумя указанными значениями термина «специфичность» очень важно для понимания сущности механизмов деформации, индуцированного соответствия и непродуктивного связывания в катализе. Как будет показано в последней главе, эти факторы не влияют на биологическую специфичность, поскольку они изменяют параметры kcat и Км таким образом, что отношение kcat/Км остается постоянным.[ ...]
Вернуться к оглавлению