Экология СПРАВОЧНИК

Связь флавина с белком обычно довольно стабильна, и при очистке ферментов флавин от апофермента не отделяется. Однако еще в 1938 г. Warburg, Christian отделили ФАД от оксидазы -аминокислот, переосаждая фермент в кислой среде сернокислым аммонием, доказав тем самым, что флавин связан с белком нековалентной связью [18]. Этот метод позволил разрушить большинство флавиновых ферментов. При этом флавин отделяется в достаточно мягких условиях и не нарушается нативность апофермента. При добавлении кофермента извне почти полностью восстанавливается исходная ферментативная активность. Флавин удается отделить от белка только при помощи переваривания протеолитическими ферментами, и при этом апофермент претерпевает необратимые изменения [19,20]. В этих случаях, вероятно, имеется ковалентная связь между белком и флавином. Для сукцинатдегидрогеназы давно предполагалось существование пептидной связи между белком и ФАД [21]. Свойства ФАД-пептида, полученного из этого фермента, обсуждались Nanasi и др. [22].[ ...]

Пептидная связь. Все расстояния даны в ангстремах [3],

Полипептид — цепь аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.[ ...]

Пептид — две или более аминокислоты, ковалентно связанные между собой пептидными связями (амидными связями между а-аминогруппой одной аминокислоты и а-карбоксильной группой другой аминокислоты).[ ...]

Полимерная молекула белка непригодна для питания бактерий. Ферменты протеазы расщепляют пептидную связь белков. Полученные в результате этого органические кислоты и аминокислоты служат питательными веществами для микроорганизмов.[ ...]

Полипептидные цепи фибриллярных белков организованы в так называемую вторичную структуру, стабилизируемую водородными связями. В этих упорядоченных областях атом кислорода каждой пептидной группы образует водородную связь с ИН-группой соответствующей пептидной связи. При этом формируются структуры двух основных типов: а-спираль (как показал рентгеноструктурный анализ фибрилл а-кератина) или р-структу-ра (в случае Р-кератина). Поли-пептидная цепь глобулярного белка также самопроизвольно укладывается с образованием локальных упорядоченных областей.[ ...]

Белки — полимеры, мопомерами которых служат аминокислоты. Белки предотавляют собой цепочки остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Полипептцдпые цепочки состоят из повторяющихся елементов—СН—СО—ИН—СН—СО—N11—.[ ...]

Для синтеза белков аминокислоты должны располагать химической энергией, получаемой в процессе дыхания растений и аккумулируемой в виде макроэргических связей аденозинтрифосфата (АТФ). В синтезе белков большую роль играют нуклеиновые кислоты. Они являются как бы матрицей (каркасом), на которой фиксируются аминокислоты, вступая в пептидные связи и образуя бесконечное разнообразие белковых молекул. В отличие от прежних представлений о месте образования белков только в клеточном ядре в настоящее время считается, что они синтезируются в присутствии АТФ как в пластидах, так и в цитоплазме.[ ...]

Молекула белка состоит из одной или нескольких полипептидных цепочек, каждая из которых содержит не менее ста аминокислотных остатков, ковалентно связанных между собой пептидными связями. Белковые молекулы взаимодействуют с водой, с органическими и неорганическими веществами, а также с такими биополимерами, как нуклеиновые кислоты, которые выполняют в растениях множество различных функций: регуляторные, транспортные, защитные. Высокой активностью, специфичностью и лабильностью отличаются ферменты, т.е. белки, которые выполняют функции биологических катализаторов. Запасные белки отличаются большей стабильностью, их энергия в основном реализуется в процессах прорастания семян.[ ...]

Биологический синтез белка представляет собой сложный, многофазный или многоступенчатый процесс. Помимо РНК в синтезе белков принимают участие многочисленные ферменты. На первой ступени активируются аминокислоты, соединяющиеся потом в пептидные цепочки. Вторая ступень — транспорт активированных аминокислот к рибосомам. Третья ступень представляет собой упорядочение и сочетание инициированных аминокислот и расположение их в необходимой последовательности на матричной РНК с последующим замыканием пептидных связей. Четвертая ступень — формирование из линейной молекулы объемной структуры, свойственной данному белку. Повышение реакционной способности, активация аминокислот увеличивает возможности взаимодействия их друг с другом; осуществляется этот процесс при взаимодействии аминокислот с аденозинтри-фосфорной кислотой (АТФ). При этом происходит передача энергии одной макроэргической связи АТФ на аминокислоту, переходящую на более высокий энергетический уровень. Реакция активации аминокислот протекает с участием фермента аминоацил-РНК-синтетазы. Для активации различных аминокислот необходимы разные ферменты — синтетазы. Аминокислотная последовательность при синтезе осуществляется кодонами (фрагментами цепи ДНК).[ ...]

Значение калия в жизни растений многообразно. Он способствует нормальному течению фотосинтеза, усиливая отток углеводов из пластинки листа в другие органы. Калий хотя и не входит в ферменты, но активирует работу многих из них (рибофлавина, тиамина, киназы пировиноградной кислоты, энзимов, усиливающих образование пептидных связей, следовательно, и синтез белков из аминокислот). Благодаря более сильной •способности растения под влиянием калия удерживать воду, оно легче переносит кратковременные засухи, чем при недостатке калия.[ ...]

Мы еще не знаем механизма обновления белка и хлорофилла: обновляются ли одновременно все входящие в состав белка аминокислоты или же существует определенная последовательность в обновлении отдельных аминокислот. Остается открытым вопрос и о том, происходит ли непрерывное самообновление белка путем распада и последующего синтеза всей молекулы белка или же только обмен отдельных составных частей молекулы белка без ее полного распада, путем временного размыкания пептидных связей и включения аминокислот между концами раскрытых цепей. Последнее, повидимсму, является более вероятным.[ ...]

Вводные пояснения. Запасные белки расщепляются при участии протеиназ. Активность последних возрастает по мере набухания и прорастания семян, а после уменьшения количества белков в эндосперме (и на определенном этапе в семядолях у двудольных) вновь снижается. В каждом классе выделены соответствующие семейства протеиназ. Все протеиназы представляют собой гидролитические ферменты, т. е. расщепляют пептидные связи с участием воды.[ ...]

После всего сказанного представляется достаточно простой и ситуация с белками. Все белки представляют собой линейные полимеры аминокислот, содержащих амино-, алкил- и карбоксильную группу. В глицине айкильная группа включает углерод (называемый также альфа-углерод) и два протона. В другие аминокислотах вместо одного из протонов алкильной группы фигурирует органический радикал, например метил. В живых организмах встречается девятнадцать различных вариантов этих радикалов. Следовательно, существует всего двадцать (вместе с глицином) аминокислот, из которых строятся белки. Полимеризация аминокислот происходит за счет образования так называемой пептидной связи между атомом углерода карбоксильной группы одного аминокислотного остатка с аминогруппой другого остатка. Таким образом, если не принимать в расчет радикалов, в белках на каждый остаток приходится два центра, способных связывать воду: атом кислорода карбоксильной группы — акцептор Н-связей и аминогруппа — донор Н-связей с молекулами воды. Если учесть еще радикалы, то среди них десять из встречающихся вариантов состоят только из гидрофобных радикалов — метальных, алкильных, фенильных. В пяти радикалах содержатся как атомы кислорода, так и гидроксильные группы, т. ё. как доноры, так и акцепторы Н-связей. Наконец, в составе семи радикалов содержится только гидроксил и в одно»— атом кислорода.[ ...]

Природа предоставила нам редкую возможность установить структуру фермент-субстратных комплексов трипсина и химо-трппсина с полипептидами, создав множество ингибиторов-полипептидов, которые очень прочно связываются с трипсином и химотрипсином, поскольку зафиксированы в той конформации, которую субстрат принимает при связывании [52]. Эти полипептиды не гидролизуются при физиологических условиях, так как подвижность аминогруппы, которая высвобождается при расщеплении пептида, ограничена и она не может диффундировать из активного центра фермента. При устранении ограничений в панкреатическом ингибиторе трипсина путем восстановления дисульфидного мостика в полипептидной цепи пептидная связь между Ьуэ-15 и А1а-16 легко расщепляется трипсином [53]. Структура трипсина, его комплекса с основным панкреатическим ингибитором трипсина и свободного ингибитора была установлена при разрешении 1,4, 1,9 и 1,7 А соответственно [54]. Полученные данные относятся к числу наиболее точных — положение атомов известно с точностью 0,1—0,2 А. Эти и другие исследования дали следующую информацию относительно связывания субстратов [55—65].[ ...]

Природу стереоспецифичности папаина помогает понять построение моделей [105]. Проведенные исследования показали, что D-аминокислоты не могут поместиться в подцентрах из-за стерических затруднений, возникающих при их контактировании с ферментом. Папаин не является экзопептидазой, поскольку свободная карбоксильная группа субстрата должна находиться на расстоянии 3—4 А от карбоксильной группы Asp-158 из-за электростатического отталкивания. Кроме того, указанные исследования позволили предположить наличие механизма деформации. В фермент-субстратном комплексе уходящая группа субстрата, по-видимому, подвергается «давлению» со стороны а-СНг-группы His-159, однако при образовании тетраэдрического промежуточного соединения это давление ослабляется. В пользу указанного предположения говорит тот факт, что аналоги субстратов, у которых уходящая группа заменена небольшой по размерам группой, связываются значительно прочнее аналогов с более крупными остатками [92, 105]. Специфичность подцентра S2 к большим по размеру гидрофобным остаткам проявляется в возрастании fecat, а не в увеличении прочности связывания. Лоу и Ютавонг [105] предположили, что связывание подцентром S2 такого остатка, как фенилаланин, приводит к некоторому увеличению размеров расщелины и к еще большей деформации активного центра [105]. Использование этого соединения указывает на наличие в ферменте центра связывания карбонильного кислорода расщепляемой пептидной связи. В этот центр, как и в случае сериновых протеаз, входит NH-группа полипептидного остова, принадлежащая Cys-25; другая водородная связь образуется с участием ЫН2-группы Gln-19.[ ...]