Аналогичная ситуация наблюдается и для пепсина. Из табл. 10.1 видно, что /См для гидролиза широкого круга субстратов равна —0,1 мМ. И опять добавочная энергия связывания групп больших по размеру субстратов используется для увеличения /¡cat, а не для уменьшения /См. Таким образом, чем больше по размерам субстрат, тем выше значение kca IKbn.[ ...]
В разд. Б данной главы будет показано, каким образом расходование энергии связывания на увеличение а не на уменьшение /См приводит к повышению скорости реакции.[ ...]
Прямое указание на комплементарность фермента переходному состоянию субстрата было получено при рентгеноструктурном анализе сериновых протеаз и лизоцима (разд. В.4 данной главы и гл. 1), а также при исследовании связывания аналогов переходного состояния. Этот подход был предложен Полингом в 40-х годах, но оценен по достоинству лишь недавно [4].[ ...]
Вернуться к оглавлению