Представление о том, что ферменты обладают специфичностью только к одному из двух оптически активных изомеров субстрата, не менее старо, чем сама стереохимия. Пастер, гениальный химик и биохимик, сообщил в 1858 г., что он обнаружил дрожжи, сбраживающие правовращающую винную кислоту и не способные сбраживать левовращающую. Ранние исследования протеаз показали, что гидролизуются производные только Ь-, но не Э-аминокислот.[ ...]
Причина стереоспецифичности протеаз (ферментов, на которых были выполнены ранние стереохимические эксперименты) сразу же становится понятной при анализе их кристаллической структуры (гл. 1 и 12). Производные Э-аминокислот отличаются от производных Ь-аминокислот тем, что Н-атом и боковая цепь, присоединенные к хиральному атому углерода, поменялись в них местами. Связывание Э-производных невозможно из-за стерических затруднений при контактировании фермента и боковой цепи аминокислоты, место которой в ¿-производных обычно занимает Н-атом.[ ...]
Вернуться к оглавлению