Информация

Добавить в ЗАКЛАДКИ
Поделиться:


Поиск по сайту:


Рентгенограмма кристалла а-химотрипсина, иллюстрирующая увеличение количества данных, необходимых для получения более высокого разрешения.

Рентгенограмма кристалла а-химотрипсина, иллюстрирующая увеличение количества данных, необходимых для получения более высокого разрешения. Рентгенограмма кристалла а-химотрипсина, иллюстрирующая увеличение количества данных, необходимых для получения более высокого разрешения.

Далее

Пептидная связь. Все расстояния даны в ангстремах [3],

Пептидная связь. Все расстояния даны в ангстремах [3], Пептидная связь. Все расстояния даны в ангстремах [3],

Далее

Правая а-спираль — структура, характерная для моле кул белков. (Из книги Pauling L., The nature of the chemical bond. © 1939, 1940, 3rd edition © 1960 by Cornell University. С разрешения Cornell University Press.)

Правая а-спираль — структура, характерная для моле кул белков. (Из книги Pauling L., The nature of the chemical bond. © 1939, 1940, 3rd edition © 1960 by Cornell University. С разрешения Cornell University Press.) Правая а-спираль — структура, характерная для моле кул белков. (Из книги Pauling L., The nature of the chemical bond. © 1939, 1940, 3rd edition © 1960 by Cornell University. С разрешения Cornell University Press.)

Далее

Вытянутая полипептидная цепь. Водородные связи перпендикулярны плоскости рисунка, так что в результате наложения параллельных цепей друг на друга образуется Р-структура.

Вытянутая полипептидная цепь. Водородные связи перпендикулярны плоскости рисунка, так что в результате наложения параллельных цепей друг на друга образуется Р-структура. Вытянутая полипептидная цепь. Водородные связи перпендикулярны плоскости рисунка, так что в результате наложения параллельных цепей друг на друга образуется Р-структура.

Далее

Две полипептидные цепи, образующие (3-структуру. Аналогич-ным образом можно присоединить следующие цепи.

Две полипептидные цепи, образующие (3-структуру. Аналогич-ным образом можно присоединить следующие цепи. Две полипептидные цепи, образующие (3-структуру. Аналогич-ным образом можно присоединить следующие цепи.

Далее

Три типа изгибов, обнаруженные в белках.

Три типа изгибов, обнаруженные в белках. Три типа изгибов, обнаруженные в белках.

Далее

Ленточные диаграммы полипептидных цепей химо-трипсина (А), эластазы (Б) и трипсина (В). «-Углеродные атомы располагаются на сгибах ленты. Небольшие различия имеются в структуре лишь внешних петель. (С любезного разрешения Smith J.)

Ленточные диаграммы полипептидных цепей химо-трипсина (А), эластазы (Б) и трипсина (В). «-Углеродные атомы располагаются на сгибах ленты. Небольшие различия имеются в структуре лишь внешних петель. (С любезного разрешения Smith J.) Ленточные диаграммы полипептидных цепей химо-трипсина (А), эластазы (Б) и трипсина (В). «-Углеродные атомы располагаются на сгибах ленты. Небольшие различия имеются в структуре лишь внешних петель. (С любезного разрешения Smith J.)

Далее

Схематическое изображение участка связывания уходящей группы в химотрипсиие, полученное с помощью подгонки модели ингибитора панкреатического трипсина к структуре фермента [65].

Схематическое изображение участка связывания уходящей группы в химотрипсиие, полученное с помощью подгонки модели ингибитора панкреатического трипсина к структуре фермента [65]. Схематическое изображение участка связывания уходящей группы в химотрипсиие, полученное с помощью подгонки модели ингибитора панкреатического трипсина к структуре фермента [65].

Далее

Полисахаридный субстрат лизоцима, обнаруженный в клеточных

Полисахаридный субстрат лизоцима, обнаруженный в клеточных Полисахаридный субстрат лизоцима, обнаруженный в клеточных

Далее

Переходному состоянию соответствует ма- дд ксимум, а промежуточному состоянию — минимум на кривой зависимости энергии от координаты реакции.

Переходному состоянию соответствует ма- дд ксимум, а промежуточному состоянию — минимум на кривой зависимости энергии от координаты реакции. Переходному состоянию соответствует ма- дд ксимум, а промежуточному состоянию — минимум на кривой зависимости энергии от координаты реакции.

Далее

Переходное состояние для реакции расщепления ацеталя по своей структуре близко к промежуточному соединению — карбоний-иону, которому соответствует небольшой минимум вблизи максимума на кривой зависимости энергии от координаты реакции.

Переходное состояние для реакции расщепления ацеталя по своей структуре близко к промежуточному соединению — карбоний-иону, которому соответствует небольшой минимум вблизи максимума на кривой зависимости энергии от координаты реакции. Переходное состояние для реакции расщепления ацеталя по своей структуре близко к промежуточному соединению — карбоний-иону, которому соответствует небольшой минимум вблизи максимума на кривой зависимости энергии от координаты реакции.

Далее

Каждая из изображенных в верхней части рисунка молекул имеет три поступательных степени свободы и три вращательных. Молекула, образующаяся при слиянии двух таких молекул, имеет только три поступательных степени свободы и три вращательных. Соответствующее уменьшение энтропии частично компенсируется за счет увеличения энтропии внутримолекулярного колебательного и вращательного движения про-

Каждая из изображенных в верхней части рисунка молекул имеет три поступательных степени свободы и три вращательных. Молекула, образующаяся при слиянии двух таких молекул, имеет только три поступательных степени свободы и три вращательных. Соответствующее уменьшение энтропии частично компенсируется за счет увеличения энтропии внутримолекулярного колебательного и вращательного движения про- Каждая из изображенных в верхней части рисунка молекул имеет три поступательных степени свободы и три вращательных. Молекула, образующаяся при слиянии двух таких молекул, имеет только три поступательных степени свободы и три вращательных. Соответствующее уменьшение энтропии частично компенсируется за счет увеличения энтропии внутримолекулярного колебательного и вращательного движения про-

Далее

Изменение энергии при переносе водорода или дейтерия от атома углерода. Энергия переходного состояния в обоих случаях имеет одно и то же значение (этот вопрос обсуждается в тексте), однако в исходных веществах водород имеет более высокую энергию вследствие более высокой нулевой энергии. Следовательно, энергия активации при переносе водорода ниже, чем при переносе дейтерия.

Изменение энергии при переносе водорода или дейтерия от атома углерода. Энергия переходного состояния в обоих случаях имеет одно и то же значение (этот вопрос обсуждается в тексте), однако в исходных веществах водород имеет более высокую энергию вследствие более высокой нулевой энергии. Следовательно, энергия активации при переносе водорода ниже, чем при переносе дейтерия. Изменение энергии при переносе водорода или дейтерия от атома углерода. Энергия переходного состояния в обоих случаях имеет одно и то же значение (этот вопрос обсуждается в тексте), однако в исходных веществах водород имеет более высокую энергию вследствие более высокой нулевой энергии. Следовательно, энергия активации при переносе водорода ниже, чем при переносе дейтерия.

Далее

Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата для механизма Михаэлиса — Ментен.

Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата для механизма Михаэлиса — Ментен. Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата для механизма Михаэлиса — Ментен.

Далее

Параллельные прямые на графике двойных обратных координат, характерные для механизма типа пинг-понг. При увеличении концентрации второго субстрата в указанной последовательности Vmsx возрастает, как и Км для первого субстрата. Параметр Утгх/Км — величина, обратная тангенсу наклона прямых, — остается постоянной.

Параллельные прямые на графике двойных обратных координат, характерные для механизма типа пинг-понг. При увеличении концентрации второго субстрата в указанной последовательности Vmsx возрастает, как и Км для первого субстрата. Параметр Утгх/Км — величина, обратная тангенсу наклона прямых, — остается постоянной. Параллельные прямые на графике двойных обратных координат, характерные для механизма типа пинг-понг. При увеличении концентрации второго субстрата в указанной последовательности Vmsx возрастает, как и Км для первого субстрата. Параметр Утгх/Км — величина, обратная тангенсу наклона прямых, — остается постоянной.

Далее

Схема устройства, используемого в методе непрерывной струи.

Схема устройства, используемого в методе непрерывной струи. Схема устройства, используемого в методе непрерывной струи.

Далее

Схема устройства, используемого в методе остановленной струи.

Схема устройства, используемого в методе остановленной струи. Схема устройства, используемого в методе остановленной струи.

Далее

Схема устройства, используемого в методе «замороженной» струи.

Схема устройства, используемого в методе «замороженной» струи. Схема устройства, используемого в методе «замороженной» струи.

Далее

Схема устройства, используемого в импульсном методе «замороженной» струи.

Схема устройства, используемого в импульсном методе «замороженной» струи. Схема устройства, используемого в импульсном методе «замороженной» струи.

Далее

Диаграмма, иллюстрирующая принцип метода температурного

Диаграмма, иллюстрирующая принцип метода температурного Диаграмма, иллюстрирующая принцип метода температурного

Далее

Временные зависимости концентраций реагентов А, В и С для реакции А-»-В- -С [уравнение (4.28)]. А. к1 = 10 с-1, к2 = 1 с-1. £.¿1=1 с-1, ¿г = Ю с-1. Заметим, что а) ход кривых для [С] в обоих случаях одинаков; б) кривые для [В] имеют одинаковую форму и различаются только амплитудой; в) концентрация вещества А в первом случае уменьшается в 10 раз быстрее, чем во втором. Таким образом, если не измерять концентрацию А, то различить эти два случая только на основании определения констант скорости нельзя.

Временные зависимости концентраций реагентов А, В и С для реакции А-»-В- -С [уравнение (4.28)]. А. к1 = 10 с-1, к2 = 1 с-1. £.¿1=1 с-1, ¿г = Ю с-1. Заметим, что а) ход кривых для [С] в обоих случаях одинаков; б) кривые для [В] имеют одинаковую форму и различаются только амплитудой; в) концентрация вещества А в первом случае уменьшается в 10 раз быстрее, чем во втором. Таким образом, если не измерять концентрацию А, то различить эти два случая только на основании определения констант скорости нельзя. Временные зависимости концентраций реагентов А, В и С для реакции А-»-В- -С [уравнение (4.28)]. А. к1 = 10 с-1, к2 = 1 с-1. £.¿1=1 с-1, ¿г = Ю с-1. Заметим, что а) ход кривых для [С] в обоих случаях одинаков; б) кривые для [В] имеют одинаковую форму и различаются только амплитудой; в) концентрация вещества А в первом случае уменьшается в 10 раз быстрее, чем во втором. Таким образом, если не измерять концентрацию А, то различить эти два случая только на основании определения констант скорости нельзя.

Далее

График, показывающий невозможность дифференциации механизмов (4.69) и (4.72) с помощью уравнений (4.71) и (4.74). Приведена зависимость константы скорости для связывания профлавина а-химотрипсином при pH 6,84 и 25 °С от концентрации профлавина. Реакция протекает согласно следующему уравнению

График, показывающий невозможность дифференциации механизмов (4.69) и (4.72) с помощью уравнений (4.71) и (4.74). Приведена зависимость константы скорости для связывания профлавина а-химотрипсином при pH 6,84 и 25 °С от концентрации профлавина. Реакция протекает согласно следующему уравнению График, показывающий невозможность дифференциации механизмов (4.69) и (4.72) с помощью уравнений (4.71) и (4.74). Приведена зависимость константы скорости для связывания профлавина а-химотрипсином при pH 6,84 и 25 °С от концентрации профлавина. Реакция протекает согласно следующему уравнению

Далее

Принцип титрования активных центров.

Принцип титрования активных центров. Принцип титрования активных центров.

Далее

Графики зависимости к0ы и ^&0ьв от pH для фермента, активного только в депротонированной форме кислоты с рда = 7.

Графики зависимости к0ы и ^&0ьв от pH для фермента, активного только в депротонированной форме кислоты с рда = 7. Графики зависимости к0ы и ^&0ьв от pH для фермента, активного только в депротонированной форме кислоты с рда = 7.

Далее

Графический метод анализа кинетики реакции, подчиняющейся уравнению (6.9). График построен в координатах 0; 1п[В]}. Константа скорости медленного процесса определяется из наклона линейного участка кривой, когда быстрый процесс уже завершился. Константа скорости быстрого процесса определяется из графика зависимости 1п Д (разность между значением концентрации В в данный момент времени и значением, полученным экстраполяцией линейного участка, как показано на рисунке) от времени, построенного по начальным точкам кривой. Для рассматриваемого примера константы скорости равны 20 и 2 с-1.

Графический метод анализа кинетики реакции, подчиняющейся уравнению (6.9). График построен в координатах 0; 1п[В]}. Константа скорости медленного процесса определяется из наклона линейного участка кривой, когда быстрый процесс уже завершился. Константа скорости быстрого процесса определяется из графика зависимости 1п Д (разность между значением концентрации В в данный момент времени и значением, полученным экстраполяцией линейного участка, как показано на рисунке) от времени, построенного по начальным точкам кривой. Для рассматриваемого примера константы скорости равны 20 и 2 с-1. Графический метод анализа кинетики реакции, подчиняющейся уравнению (6.9). График построен в координатах 0; 1п[В]}. Константа скорости медленного процесса определяется из наклона линейного участка кривой, когда быстрый процесс уже завершился. Константа скорости быстрого процесса определяется из графика зависимости 1п Д (разность между значением концентрации В в данный момент времени и значением, полученным экстраполяцией линейного участка, как показано на рисунке) от времени, построенного по начальным точкам кривой. Для рассматриваемого примера константы скорости равны 20 и 2 с-1.

Далее

Принцип равновесного диализа.

Принцип равновесного диализа. Принцип равновесного диализа.

Далее

Микроячейки, изображенные на рис. 6.4, смонтированные на вращающемся барабане для помещения их в термостат.

Микроячейки, изображенные на рис. 6.4, смонтированные на вращающемся барабане для помещения их в термостат. Микроячейки, изображенные на рис. 6.4, смонтированные на вращающемся барабане для помещения их в термостат.

Далее

Седиментация смеси тРНК и аминоацил-тРНК—синтетазы. Комплекс фермента с тРНК осаждается быстрее свободной тРНК. Свободный фермент и его комплекс с тРНК осаждаются вместе, поскольку находятся в состоянии быстро устанавливающегося равновесия.

Седиментация смеси тРНК и аминоацил-тРНК—синтетазы. Комплекс фермента с тРНК осаждается быстрее свободной тРНК. Свободный фермент и его комплекс с тРНК осаждаются вместе, поскольку находятся в состоянии быстро устанавливающегося равновесия. Седиментация смеси тРНК и аминоацил-тРНК—синтетазы. Комплекс фермента с тРНК осаждается быстрее свободной тРНК. Свободный фермент и его комплекс с тРНК осаждаются вместе, поскольку находятся в состоянии быстро устанавливающегося равновесия.

Далее

Константы скорости процесса увеличения интенсивности флуоресценции фрагмента Si при смешивании с АТР, взятой в различных концентрациях; смешивание проводилось в устройстве, применяемом в методе остановленной струи [65].

Константы скорости процесса увеличения интенсивности флуоресценции фрагмента Si при смешивании с АТР, взятой в различных концентрациях; смешивание проводилось в устройстве, применяемом в методе остановленной струи [65]. Константы скорости процесса увеличения интенсивности флуоресценции фрагмента Si при смешивании с АТР, взятой в различных концентрациях; смешивание проводилось в устройстве, применяемом в методе остановленной струи [65].

Далее

Связывание кислорода гемоглобином (/) и миоглобином (II).

Связывание кислорода гемоглобином (/) и миоглобином (II). Связывание кислорода гемоглобином (/) и миоглобином (II).

Далее

График зависимости стехиометрии связывания v от v/[L] для процесса присоединения лигаида L к димерному белку.

График зависимости стехиометрии связывания v от v/[L] для процесса присоединения лигаида L к димерному белку. График зависимости стехиометрии связывания v от v/[L] для процесса присоединения лигаида L к димерному белку.

Далее

Энергия взаимодействия между двумя атомами водорода и двумя (тетраэдрическими) атомами углерода в молекуле белка (по данным

Энергия взаимодействия между двумя атомами водорода и двумя (тетраэдрическими) атомами углерода в молекуле белка (по данным Энергия взаимодействия между двумя атомами водорода и двумя (тетраэдрическими) атомами углерода в молекуле белка (по данным

Далее

Изменение энергии Гиббса для реакции

Изменение энергии Гиббса для реакции Изменение энергии Гиббса для реакции

Далее

Распределение гликолитических ферментов по значениям параметра

Распределение гликолитических ферментов по значениям параметра Распределение гликолитических ферментов по значениям параметра

Далее

Схематическое изображение процесса деформации по Холдейиу. Центр связывания фермента растягивает молекулу субстрата так, что ее структура приближается к структуре продукта и сжимает молекулу продукта, так что ее структура приближается в свою очередь к структуре субстрата.

Схематическое изображение процесса деформации по Холдейиу. Центр связывания фермента растягивает молекулу субстрата так, что ее структура приближается к структуре продукта и сжимает молекулу продукта, так что ее структура приближается в свою очередь к структуре субстрата. Схематическое изображение процесса деформации по Холдейиу. Центр связывания фермента растягивает молекулу субстрата так, что ее структура приближается к структуре продукта и сжимает молекулу продукта, так что ее структура приближается в свою очередь к структуре субстрата.

Далее

Неправильное связывание анилидов, содержащих аномальный гидрофобный остаток, с гидрофобным центром связывания химотрипсина.

Неправильное связывание анилидов, содержащих аномальный гидрофобный остаток, с гидрофобным центром связывания химотрипсина. Неправильное связывание анилидов, содержащих аномальный гидрофобный остаток, с гидрофобным центром связывания химотрипсина.

Далее

Геометрические ограничения при ферментативном катализе, возникающие вследствие того, что катализатор (К) и сольватирующие группы (ЫН) являются составной частью фермента. Зачерненные конусы показывают допустимые углы орбитального перекрывания при образовании водородных связей; (1 — межатомное расстояние. Слева

Геометрические ограничения при ферментативном катализе, возникающие вследствие того, что катализатор (К) и сольватирующие группы (ЫН) являются составной частью фермента. Зачерненные конусы показывают допустимые углы орбитального перекрывания при образовании водородных связей; (1 — межатомное расстояние. Слева Геометрические ограничения при ферментативном катализе, возникающие вследствие того, что катализатор (К) и сольватирующие группы (ЫН) являются составной частью фермента. Зачерненные конусы показывают допустимые углы орбитального перекрывания при образовании водородных связей; (1 — межатомное расстояние. Слева

Далее

Полость в активном центре изолейцил-тРНК — синтетазы способна связывать валин, поскольку она связывает больший по размеру изолейцин. Активный центр валил-тРНК — синтетазы не может «отторгнуть» треонин, так как он изостеричен валину.

Полость в активном центре изолейцил-тРНК — синтетазы способна связывать валин, поскольку она связывает больший по размеру изолейцин. Активный центр валил-тРНК — синтетазы не может «отторгнуть» треонин, так как он изостеричен валину. Полость в активном центре изолейцил-тРНК — синтетазы способна связывать валин, поскольку она связывает больший по размеру изолейцин. Активный центр валил-тРНК — синтетазы не может «отторгнуть» треонин, так как он изостеричен валину.

Далее

Одии из вариантов механизма «двойного сита», в котором стадия корректирования предшествует стадии переноса аминокислоты иа тРНК.

Одии из вариантов механизма «двойного сита», в котором стадия корректирования предшествует стадии переноса аминокислоты иа тРНК. Одии из вариантов механизма «двойного сита», в котором стадия корректирования предшествует стадии переноса аминокислоты иа тРНК.

Далее

В процессе синтеза молекулы белка происходит перемещение активированной по-липептидиой цепи к следующему амииокислотиому остатку.

В процессе синтеза молекулы белка происходит перемещение активированной по-липептидиой цепи к следующему амииокислотиому остатку. В процессе синтеза молекулы белка происходит перемещение активированной по-липептидиой цепи к следующему амииокислотиому остатку.

Далее

Схематическое изображение активного центра алкогольдегидрогена зы из печени лошади. (С любезного разрешения С.-1. Вгапс1ёп.)

Схематическое изображение активного центра алкогольдегидрогена зы из печени лошади. (С любезного разрешения С.-1. Вгапс1ёп.) Схематическое изображение активного центра алкогольдегидрогена зы из печени лошади. (С любезного разрешения С.-1. Вгапс1ёп.)

Далее

Модель продуктивного тройного комплекса алкогольдегидрогеназы из печени лошади. Предполагается, что ионизированный спирт замещает связанную с цинком молекулу воды, изображенную на рис. 12.2. (С любезного разрешения С.-1. Вгапс!ёп.)

Модель продуктивного тройного комплекса алкогольдегидрогеназы из печени лошади. Предполагается, что ионизированный спирт замещает связанную с цинком молекулу воды, изображенную на рис. 12.2. (С любезного разрешения С.-1. Вгапс!ёп.) Модель продуктивного тройного комплекса алкогольдегидрогеназы из печени лошади. Предполагается, что ионизированный спирт замещает связанную с цинком молекулу воды, изображенную на рис. 12.2. (С любезного разрешения С.-1. Вгапс!ёп.)

Далее

Некоторые аминокислотные остатки химотрипсина, участвующие в

Некоторые аминокислотные остатки химотрипсина, участвующие в Некоторые аминокислотные остатки химотрипсина, участвующие в

Далее

Образование тетраэдрического промежуточного соединения. Гидроксильная группа Бег-195 продолжает поворачиваться и образует связь с субстратом. При этом атомы углерода и кислорода карбонильной группы субстрата также перемещаются, возможно образуя более прочные водородные связи с группами полипептидного остова фермента.

Образование тетраэдрического промежуточного соединения. Гидроксильная группа Бег-195 продолжает поворачиваться и образует связь с субстратом. При этом атомы углерода и кислорода карбонильной группы субстрата также перемещаются, возможно образуя более прочные водородные связи с группами полипептидного остова фермента. Образование тетраэдрического промежуточного соединения. Гидроксильная группа Бег-195 продолжает поворачиваться и образует связь с субстратом. При этом атомы углерода и кислорода карбонильной группы субстрата также перемещаются, возможно образуя более прочные водородные связи с группами полипептидного остова фермента.

Далее

Непродуктивный комплекс дипептида и карбоксипептидазы А. (С любезного разрешения Lipscomb W. Н.)

Непродуктивный комплекс дипептида и карбоксипептидазы А. (С любезного разрешения Lipscomb W. Н.) Непродуктивный комплекс дипептида и карбоксипептидазы А. (С любезного разрешения Lipscomb W. Н.)

Далее

Механизм действия глюкозо-6-фосфат—изомеразы, основанный на данных рентгеноструктурного анализа [252].

Механизм действия глюкозо-6-фосфат—изомеразы, основанный на данных рентгеноструктурного анализа [252]. Механизм действия глюкозо-6-фосфат—изомеразы, основанный на данных рентгеноструктурного анализа [252].

Далее