Пепсин, мол. вес которого равен 34 644, состоит из единственной полипептидной цепи, содержащей 327 аминокислотных остатков [137, 138]. Ser-68 фосфорилирован, однако удаление фосфата не приводит к существенным изменениям каталитических свойств фермента [139]. Как и у других кислых протеаз, активный центр пепсина занимает обширную область, в которую может поместиться по крайней мере четыре-пять, а возможно, и до семи остатков молекулы субстрата [140, 141]. Наиболее благоприятной для функционирования пепсина является такая ситуация, когда по обе стороны от расщепляемой связи находятся гидрофобные аминокислоты. Статистический анализ процесса расщепления связей в белках показывает, что подцентр Si специфичен к лейцину, фенилаланину, триптофану и глутама-ту (!), а подцентр Si— к триптофану, тирозину, изолейцину и фенилаланину [141]. Пепсин, как правило, не гидролизует эфиры; исключение составляют эфиры L-p-фенилмолочной кислоты и некоторые эфиры сернистой кислоты.[ ...]
Эпоксиды, специфически реагирующие с ионизируемыми карбоксильными группами, модифицируют Аэр-32 [уравнение (12.30)]. рН-зависимость скорости модификации показывает, что рДа этого остатка менее 3 [147].[ ...]
Рассмотренный механизм значительно сложнее, чем в случае других протеаз. Тем не менее все его стадии вполне приемлемы с точки зрения химии, хотя подобных аналогий в простых химических системах не обнаружено.[ ...]
Вернуться к оглавлению