Как было показано в гл. 8, теория индуцированного соответствия хорошо объясняет некоторые явления, наблюдаемые в случае аллостерических ферментов. Эта теория была предложена ранее для объяснения субстратной специфичности для простых (неаллостерических) ферментов. Предполагается, что в отсутствие субстрата фермент структурно не комплементарен переходному состоянию. Однако, поскольку молекула фермента довольно гибкая, а субстрат имеет жесткую структуру, при образовании фермент-субстратного комплекса каталитические группы на ферменте ориентируются оптимальным для катализа образом: это означает, что фермент становится комплементарным переходному состоянию только после связывания субстрата. В классическом варианте концепции деформации считается, что Км возрастает за счет той составляющей энергии связывания, которая отвечает за деформацию субстрата, а в теории индуцированного соответствия — за счет той составляющей энергии связывания, которая отвечает за деформацию фермента.[ ...]
В теории напряжений величина Ис /Км максимальна, поскольку недеформированный фермент комплементарен недефор-мированному переходному состоянию. Индуцированное соответствие понижает Ис /Км, так как недеформированному переходному состоянию комплементарен деформированный фермент и каг/Км уменьшается за счет того, что часть энергии расходуется на деформацию фермента.[ ...]
Наблюдаемое значение бса /См существенно меньше, чем для случая, когда весь фермент находится в активной конформации.[ ...]
Индуцированное соответствие увеличивает Км без увеличения саь и, следовательно, отношение Ис /Км уменьшается, что приводит к уменьшению эффективности катализа.[ ...]
Уравнение (10.15) показывает, что величина бса /См такова, как если бы в активной конформации постоянно находилась небольшая часть фермента. Это справедливо для всех субстратов, поскольку К от природы субстрата не зависит.[ ...]
Вернуться к оглавлению