Отрицательную кооперативное нельзя объяснить, исходя из модели Моно и др., согласно которой присоединение первой молекулы лиганда только стабилизирует состояние с высоким сродством и не способно увеличить концентрацию Т-формы. Теория Кошланда и др. объясняет отрицательную кооператив-ность тем, что присоединение лиганда к одному центру вызывает конформационное изменение, которое передается на вакантную субъединицу (допущение в). Таким образом, отрицательная ко-оперативность является отличительным признаком механизма Кошланда и др.[ ...]
Ситуация, аналогичная отрицательной кооперативности, возникает тогда, когда из 2п центров молекулы фермента реагируют (быстро) только п центров (реакционная способность половины связывающих центров; half-of-the sites reactivity). Обнаружить это явление удается с помощью данных по предстацио-нарной кинетике. Показательным примером такого фермента может служить тирозил-тРНК—синтетаза: образование одного моля связанного с ферментом тирозиладенилата происходит с константой скорости 18 с-1, тогда как второй центр реагирует в 104 раз медленнее [12, 16].[ ...]
Рассматриваемое явление не вписывается в рамки простой теории Моно и др., поскольку центры связывания неэквивалентны, и тем самым симметрия нарушена.[ ...]
Вернуться к оглавлению