Панкреатическая рибонуклеаза быстро инактивирует «голую» инфекционную РНК ВТМ. При очень высоких концентрациях фермента происходит также инактивация интактного ВТМ, несмотря даже на то, что РНК внутри вирусной палочки защищена от действия фермента in vitro.[ ...]
Инфекционность препаратов Х-вируса картофеля также уменьшается непосредственно после добавления трипсина, однако в этом случае наблюдается второй этап понижения инфекционности, если условия благоприятны для протеолиза [114]. Эта вторая: стадия сопровождается утратой серологической активности и деструкцией вируса. Как ВТМ, так и Х-вирус картофеля образуют комплекс с трипсином, однако этот комплекс вирус — фермент легко разрушается при разбавлении [982]. Ингибирующая активность трипсина в отношении этих вирусов составляет примерно лишь V100 активности рибопуклеазы. Поскольку примесь рибонуклеазы встречается во многих препаратах трипсина, очень вероятно, что присутствие этого фермента может быть важным фактором в наблюдаемой инактивации. Теоретически чистый трипсин должен был бы гидролизовать белок чувствительного вируса, освобождая при этом препарат инфекционной РНК, однако это справедливо, конечно, только в том случае, если вирусная РНК не связана с какой-то особой молекулой белка, необходимой для осуществления заражения.[ ...]
При благоприятных условиях пепсин гидролизует Х-вирус картофеля, который утрачивает при этом и и ф е к ц и о пн о с т ь и серологическую активность [114]. На инфекционность ВТМ пепсин оказывает небольшое влияние и не связывается с этим вирусом [982]. Однако денатурированный белок ВТМ гидролизуется пепсином.[ ...]
Вернуться к оглавлению