Однако сама по себе модель «работающего» мембранного белка пока что остается гипотетической, базирующейся в основном на косвенных данных. Но следует подчеркнуть, что прямые подтверждения этой модели чрезвычайно затруднены особыми свойствами мембранных белков. По своей сути мембранный белок должен одновременно хорошо взаимодействовать с жирами (для закрепления его в липидной мембране) и водой, в которой растворены сигнальные и другие биологически ваяСные вещества. Двойственная природа прпводиг к значительным трудностям выделения и очистки подобных веществ для структурных исследований. К тому же несомненно, что выделение из «естественной» среды вызовет искажение формы белка и утрату активности.[ ...]
В проводимых в настоящее время исследованиях используют эффект избирательного взаимодействия трансмиттера с мембранным белком для его выделения примерно так же, как рыбак пользуется удочкой с надлежащими крючками для избирательного вылова нужной рыбы из пруда. С помощью меченых трансмиттеров доказано, что рецепторы, ббразующие комплексы с трансмиттерами, во всех случаях представляют собой крупные белковые молекулы, так называемые липопро-теины, содержащие как гидрофильные, так и гидрофобные (растворимые в жирах) фрагменты. Сравнительно недавно определены молекулярные веса некоторых из них. В частности, холин-рецептор электрического органа южноамериканского ската имеет молекулярный вес 40000; это, следовательно, относительно крупная молекула, состоящая примерно из 400 аминокислотных остатков. Для сравнения можно указать, что молекула липопротеина, содержащего натриевый канал, в мембране аксона того же электрического ската имеет вес 230000, что отвечает примерно 2300 амино-иислотным остаткам.[ ...]
Имеется и другое основание для предположения о существовании конформационных перестроек макромолекул коллагена. Хорошо известно, что способность к Стабилизации солевого состава крови в организме появляется лишь в определенном возрасте (для человека это 5—6 лет), так что избыточное введение соли ъ более раннем возрасте может привести к гибели. Предполагают, что важную роль в возникновении способности к стабилизации солености играет тот же коллаген в составе кожи, стенок кровеносных сосудов, желудка и других органов. Но поскольку ни морфология, ни состав коллагена при этом не изменяются, остается •считать, что под действием какого-то трансмиттера (вероятно, сопряженного с гормоном роста) в определенном возрасте существенно изменяется конформация коллагена так, что этот белок становится способным не только связывать соль, но и играть роль эффективного барьера на пути концентрированных солевых растворов.[ ...]
Результаты исследования спектров ядерного маг- нитного резонанса коллагенов, полученных от животных различного возраста, полностью согласуются с представлением о принципиальном различии конформаций младенческого и зрелого коллагена. Если для зрелого коллагена характерно наличие клатратоподобной гид-ратной структуры, то коллаген, полученный от очень молодых особей (возраст крыс и кроликов 30—35 дней, быков — до 1,5 лет), скорее похож по свому спектру ЯМР на жидкость при температурах до — 30°С. Это значит, что белковые цепи в младенческом коллагене подвижны, причем частота движений должна быть не менее 104 перемещений в секунду. И наоборот, зрелый коллаген характеризуется «жестко» фиксированной конфигурацией, благодаря чему и удается зарегистрировать спектры ЯМР кристаллогидрата коллагена.[ ...]
Вернуться к оглавлению