Установлено, что в этом случае имеет место кинетика с насыщением, субстраты препятствуют модификации, стехиометрия инактивации равна 1 : 1, а рН-зависимость к дает значения р/Са для комплексов фермента с ингибитором, близкие к р/Са фермент-субстратного комплекса. Однако результаты кристаллографического анализа позволяют предположить, что модифицировалась не та группа, которую имели в виду, а другое участвующее в катализе основание (гл. 12, разд. Е.2) [79]. Если все обстоит именно так, то неожиданный результат интереснее ожидаемого, поскольку тем самым обнаружена важная, не известная ранее каталитическая группа.
Скачать страницу
[Выходные данные]