Кинетические исследования ферментативных реакций, протекающих в стационарных условиях, обычно позволяют определить только два параметра: константу Михаэлиса Км, которая может быть равна константе диссоциации фермент-субстратного комплекса, и ¡г , в одних случаях представляющую собой микроскопическую константу скорости, а в других — комбинацию констант скорости для нескольких стадий. В распоряжении исследователя имеется ряд приемов, которые при случае можно использовать для выявления промежуточных соединений и даже для измерения индивидуальных констант скорости, однако это удается сделать далеко не всегда и зависит от механизма реакции. (Несколько примеров такого рода будут рассмотрены в гл. 7.) Чтобы найти константы скорости отдельных стадий и обнаружить «короткоживущие» промежуточные соединения, необходимо измерить скорость приближения системы к стационарному состоянию. Индивидуальные константы скорости могут быть измерены за промежуток времени, в течение которого устанавливается это состояние.
Скачать страницу
[Выходные данные]
