Поиск по сайту:


Карбоксипептидаза А гидролизует белки с С-конца полипеп-тидной цепи. Она специфична в отношении гидрофобных боковых цепей фенилаланина, тирозина и триптофана. Карбоксипептидаза В специфична в отношении положительно заряженных боковых цепей лизина и аргинина. Между этими ферментами существует такая же связь, как между химотрипсином и трипсином. Их аминокислотные последовательности идентичны на 49%. Что касается различий в третичной структуре, то они имеются лишь в участках молекул, расположенных на поверхности. Основное отличие состоит в том, что остаток 11е-255, находящийся в кармане карбоксипептидазы А, в карбоксипептидазе В заменен на Asp-255, необходимый для связывания положительно заряженных боковых цепей основных субстратов.

Карбоксипептидаза А гидролизует белки с С-конца полипеп-тидной цепи. Она специфична в отношении гидрофобных боковых цепей фенилаланина, тирозина и триптофана. Карбоксипептидаза В специфична в отношении положительно заряженных боковых цепей лизина и аргинина. Между этими ферментами существует такая же связь, как между химотрипсином и трипсином. Их аминокислотные последовательности идентичны на 49%. Что касается различий в третичной структуре, то они имеются лишь в участках молекул, расположенных на поверхности. Основное отличие состоит в том, что остаток 11е-255, находящийся в кармане карбоксипептидазы А, в карбоксипептидазе В заменен на Asp-255, необходимый для связывания положительно заряженных боковых цепей основных субстратов.

Скачать страницу

[Выходные данные]