Поиск по сайту:


Поразительное сходство третичной структуры рассмотренных выше ферментов нельзя было предвидеть, исходя из сравнения их аминокислотных последовательностей. Между первичными структурами этих ферментов имеется довольно высокая гомология, однако аминокислотный состав эластазы и химотрипсина совпадает с аминокислотным составом трипсина только на 50%, Теперь, располагая кристаллографическими данными, мы вправе сказать, что такая степень гомологичности чрезвычайно вы сока. Пользуясь этим критерием, можно предположить, что се-риновые протеазы плазмы, входящие в состав каскадной системы свертывания крови, также обладают весьма близкой третичной структурой (табл. 1.3). Согласно результатам детального исследования гомологичных участков, внутри белковой глобулы в неизменности сохраняется 60% аминокислотных остатков, тогда как на поверхности — только 10%- Основные различия касаются участков молекулы, расположенных на поверхности структуры или образующих внешние петли.

Поразительное сходство третичной структуры рассмотренных выше ферментов нельзя было предвидеть, исходя из сравнения их аминокислотных последовательностей. Между первичными структурами этих ферментов имеется довольно высокая гомология, однако аминокислотный состав эластазы и химотрипсина совпадает с аминокислотным составом трипсина только на 50%, Теперь, располагая кристаллографическими данными, мы вправе сказать, что такая степень гомологичности чрезвычайно вы сока. Пользуясь этим критерием, можно предположить, что се-риновые протеазы плазмы, входящие в состав каскадной системы свертывания крови, также обладают весьма близкой третичной структурой (табл. 1.3). Согласно результатам детального исследования гомологичных участков, внутри белковой глобулы в неизменности сохраняется 60% аминокислотных остатков, тогда как на поверхности — только 10%- Основные различия касаются участков молекулы, расположенных на поверхности структуры или образующих внешние петли.

Скачать страницу

[Выходные данные]