Поиск по сайту:


Волнение, вызванное выявлением того факта, что белки, связывающие кислород,— гемоглобин и миоглобин — имеют одинаковую третичную структуру и выполняют одинаковые функции, вновь овладело учеными, когда было установлено, что аналогичная ситуация имеет место в случае сериновых протеаз млекопитающих. Эти ферменты названы так потому, что они имеют уникальный по своей активности сериновый остаток, который необратимо реагирует с фосфорорганическими соединениями, например с диизопропилфторфосфатом. Основные панкреатические ферменты — трипсин, химотрипсин и эластаза — кинетически весьма близки и гидролизуют пептиды и синтетические сложные эфиры. Их активность имеет оптимум при РН 7,8 и определяется состоянием ионизации групп с рК = = 6,8. Во всех трех случаях в процессе реакции образуется «ацилфермент», в котором карбоксильный фрагмент субстрата образует сложноэфирную связь с гидроксильной группой активного серина.

Волнение, вызванное выявлением того факта, что белки, связывающие кислород,— гемоглобин и миоглобин — имеют одинаковую третичную структуру и выполняют одинаковые функции, вновь овладело учеными, когда было установлено, что аналогичная ситуация имеет место в случае сериновых протеаз млекопитающих. Эти ферменты названы так потому, что они имеют уникальный по своей активности сериновый остаток, который необратимо реагирует с фосфорорганическими соединениями, например с диизопропилфторфосфатом. Основные панкреатические ферменты — трипсин, химотрипсин и эластаза — кинетически весьма близки и гидролизуют пептиды и синтетические сложные эфиры. Их активность имеет оптимум при РН 7,8 и определяется состоянием ионизации групп с рК = = 6,8. Во всех трех случаях в процессе реакции образуется «ацилфермент», в котором карбоксильный фрагмент субстрата образует сложноэфирную связь с гидроксильной группой активного серина.

Скачать страницу

[Выходные данные]